Chaperone begleiten Proteinfaltung
Prof. Franz-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie, wird durch die Nationale Akademie der Wissenschaften, Leopoldina, mit der Schleiden-Medaille ausgezeichnet. Der Biochemiker erhält die Ehrung für seine Arbeiten zur Aufklärung der Funktion molekularer Chaperone.
Bei der Entstehung von Proteinen in den Zellen werden diese zunächst als lange Ketten aus Aminosäuren hergestellt. Diese Aminosäureketten nehmen dann für jedes Protein eine einzigartige, dreidimensionale Struktur an, indem sie sich sozusagen zusammenfalten. Nur mit ihrer individuellen und richtigen Struktur können diese Proteine ihre Aufgaben auch korrekt erfüllen. Hartl konnte nachweisen, dass an dieser Faltung im menschlichen Körper bestimmte „Helfermoleküle“, die Chaperone, entscheidend beteiligt sind. Kommt es bei der Faltung zu Fehlern, so kann dies beispielsweise zu neurodegenerativen Krankheiten wie Morbus Parkinson oder Alzheimer-Demenz führen. Chaperone interagieren daher mit noch ungefalteten oder bereits fehlgefalteten Proteinen. Sie unterstützen die richtige Faltung und helfen beim Abbau der fehlerhaften Proteine, um Krankheiten vorzubeugen.
Aktivität der Chaperone nimmt im Alter ab
Die Arbeiten von Hartl haben wesentlich zur Aufklärung der Mechanismen der Proteinfaltung in menschlichen Zellen beigetragen. Die Fehlfaltung spielt generell eine entscheidende Rolle beim Altern und der Entstehung altersbedingter Krankheiten. Hartl will herausfinden, warum die Aktivität der Chaperone im Alter abnimmt und wie sie wieder erhöht werden könnte. Zusammen mit seiner Forschungsgruppe untersucht er auch den Einfluss der Chaperone auf neurodegenerative Krankheiten, wie Chorea Huntington und Morbus Parkinson. Seine Ergebnisse liefern Einblicke in Krankheitsmechanismen, bieten Chancen für neue Therapien und sind wichtig für die biotechnologische Herstellung von Proteinen.
